2026年2月9日，浙江大学生命科学学院刘建祥教授课题组在Science Bulletin发表了题为“The E3 ubiquitin ligase MIEL1 promotes thermo-responsive growth by blocking auto-ubiquitination and self-degradation of XBAT31”的研究论文。该研究首次揭示E3泛素连接酶MIEL1以非经典的方式，通过抑制E3泛素连接酶XBAT31自泛素化协同分级调控植物温度响应性生长的分子机制。
全球变暖对植物的生长发育、形态结构和产量品质构成严重威胁，其中温和高温作为信号引起植物形态结构发生变化的现象称为热形态建成。模式植物拟南芥以胚轴伸长为主要研究指标，建立以PIF4为核心枢纽的调控网络。已知温度感受器（如ELF3、phyB、PIF7）将温度信号传递给转录因子PIF4，进而激活生长素等热响应基因表达，引起胚轴伸长。而植物如何精确感知并传递温和高温信号，最终实现“道法自然”的适应性生长，其上游信号调控机制亟待深入研究。
前期研究发现E3泛素连接酶XBAT31介导温度感受器ELF3泛素化降解正向调控温和高温引起的胚轴伸长。本研究通过酵母双杂交筛库鉴定到另一个E3泛素连接酶MIEL1。研究证实，MIEL1能够与XBAT31及XBAT31N段在体外和体内发生相互作用。表型分析发现，MIEL1是热形态建成中的正调控因子，且MIEL1和XBAT31共同位于ELF3信号通路上游，通过调控ELF3蛋白含量以激活PIF4的转录活性，从而促进胚轴伸长生物学过程。
图1 E3泛素连接酶MIEL1通过XBAT31-ELF3-PIF4通路调控热形态建成
为阐明两个E3泛素连接酶的调控关系，研究团队发现MIEL1突变导致XBAT31蛋白水平显著降低，而XBAT31突变对MIEL1蛋白无影响。体外泛素化实验确认XBAT31和MIEL1不能彼此泛素化，暗示MIEL1可能通过其它方式稳定XBAT31。进一步研究表明XBAT31自身能够在体外和体内发生相互作用，并且介导XBAT31的自泛素化降解。质谱鉴定到的泛素化位点突变后XBAT31蛋白在MIEL1突变体中的降解受到抑制。此外，MIEL1突变后XBAT31的泛素化程度增加。那么，MIEL1如何参与XBAT31自泛素化过程从而引起蛋白含量变化？3D结构模型预测及酵母三杂结果发现MIEL1能够有效抑制XBAT31之间的相互作用，从而抑制XBAT31的自泛素化及随后的降解过程，最终维持XBAT31蛋白稳定性。
图2 MIEL1通过防止XBAT31的自泛素化降解调控热形态建成
综上，温和高温条件下,WT中MIEL1能够与XBAT31发生相互作用，阻碍XBAT31之间的相互作用，维持XBAT31蛋白稳定性，XBAT31介导ELF3的泛素化降解过程，减轻ELF3对PIF4转录活性的抑制作用，促进热响应基因的表达，促进胚轴伸长。而MIEL1突变体中，MIEL1蛋白缺失导致XBAT31自身发生相互作用，介导自泛素化降解过程，ELF3蛋白含量增加抑制PIF4的转录活性，热响应基因表达减少，胚轴伸长受到抑制（图1）。该研究首次揭示E3泛素连接酶MIEL1以非经典的方式，通过抑制XBAT31自泛素化协同分级调控热形态建成的分子机制，拓展对两个E3泛素连接酶调控的研究思路及上游信号的网络搭建。通过对泛素连接酶精准调控蛋白稳定性的机制研究，为作物生物育种提供基因靶点，助力培育耐高温作物新品种。
浙江大学生命科学学院已出站博士后张霖霖（现为中国水稻研究所特聘副研究员）为该论文的第一作者及共同通讯作者，浙江大学生命科学学院刘建祥教授为该论文最后通讯作者。浙江省农业科学院邓志平研究员、浙江大学生命科学学院博士生周强华、高娟，已毕业的博士生田莹莹和硕士生罗惠丹也参与该项研究工作。该研究得到国家自然科学基金青年基金和博士后科学基金等项目资助。
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